宾夕法尼亚州立大学 该示意图显示了SARS-CoV和人ACE2之间的相互作用与SARS-CoV-2和人ACE2之间的相互作用的差异
荣誉:佩恩州立大学拉托尔·乔杜里 SARS-CoV-2病毒表面蛋白峰(球形病毒颗粒的投影)与人类细胞表面蛋白ACE2的结合是感染的第一步，可能导致新冠肺炎病
宾夕法尼亚州立大学的研究人员通过计算评估了病毒尖峰组成的变化如何影响与乙酰胆碱酯酶2的结合，并将结果与最初的非典病毒进行了比较
研究人员的原始手稿预印本于3月在网上提供，是第一批通过计算研究SARS-CoV-2与人类ACE2的高亲和力或结合趋势的研究人员之一。
这篇论文于9月29日在网上发表
18发表在计算和结构生物技术杂志上
这项工作是由科斯塔斯·马拉纳斯、唐纳德·B
化学工程系的布劳顿教授和他的前研究生拉图·乔杜里，后者目前是哈佛医学院的博士后研究员
“我们有兴趣回答两个重要的问题，”维达·谢尔什·布尔拉说，他是化学工程的博士生，也是这篇论文的合著者
“我们想首先辨别出关键的结构变化，与非典相比，这些变化使新冠肺炎对人类血管紧张素转换酶2蛋白的亲和力更高，然后评估其对家畜或其他动物血管紧张素转换酶2蛋白的潜在亲和力
" 研究人员通过计算模拟了SARS-CoV-2蛋白尖峰与ACE2的附着，ACE 2位于上呼吸道，是包括SARS在内的其他冠状病毒的切入点。
该团队使用分子建模方法来计算病毒蛋白与乙酰胆碱酯酶2的结合强度和相互作用
研究小组发现，SARS-CoV-2尖峰蛋白经过高度优化，可以与人乙酰胆碱酯酶2结合
乔杜里说，对蝙蝠、牛、鸡、马、猫科动物和犬科动物的ACE2同源蛋白的病毒附着模拟显示，对蝙蝠和人类ACE2的亲和力最高，对猫、马、狗、牛和鸡的亲和力较低
“除了解释与ACE2结合的分子机制，我们还探索了病毒峰值的变化，这可能会改变其与人类ACE2的亲和力，”乔杜里说，他于2019年秋季在宾夕法尼亚州立大学获得化学工程博士学位
了解病毒尖峰与ACE2的结合行为和病毒对这些结构尖峰变化的耐受性，可以为未来疫苗持久性和病毒传播到其他物种的可能性的研究提供信息
乔杜里说:“我们已经建立的计算工作流程应该能够处理未来可能出现的其他病毒的其他受体结合介导的进入机制。”
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