物理科技生物学-PHYICA

OFJE-165科学家解开了一种神秘的细胞器——蛋白核的秘密

生物 2022-03-18 00:03:30

普林斯顿大学 水生藻类莱茵衣藻

信用:何等 碳是地球上生命的主要组成部分之一

它在我们星球的大气中含量丰富,在那里它以二氧化碳的形式存在

碳主要通过光合作用进入地球人的身体,光合作用将二氧化碳结合到糖中,糖是重要生物分子的成分,并为全球食物链提供燃料

全球约三分之一的这一过程是由生活在海洋中的单细胞藻类完成的(其余大部分是由植物完成的)

完成将二氧化碳同化为糖的第一步反应的酶是一种叫做鲁比斯科的庞大蛋白质,由八个相同的小亚基和八个相同的大亚基对称排列而成

这个被称为全酶的集合体的所有部分协同工作来完成鲁比斯科的酶职责

鲁比斯科的活动速度——以及由此引申出的植物和藻类的生长速度——受限于其对二氧化碳的获取

水中的游离二氧化碳可能很少,所以像莱茵衣藻这样的水生藻类有时很难保持鲁比斯科在最大能力下工作

为了抵消这种影响,这些藻类进化出一种叫做蛋白核的特殊结构,向鲁比斯科提供浓缩的二氧化碳

除虫菊如此重要,以至于地球上几乎所有的藻类都有一个

不同种类的藻类被认为是独立进化的结构

普林斯顿大学分子生物学系助理教授乔尼卡斯解释说:“蛋白核的决定性特征是基质,这是一种巨大的类似液体的浓缩物,几乎包含了细胞的全部结构。”

Rubisco是pyrenoid基质的主要成分,但不是唯一的成分;2016年,Jonikas的实验室在蛋白核中发现了另一种丰富的蛋白质,叫做EPYC1

在他们2016年的论文中,Jonikas的团队表明EPYC1与Rubisco结合,有助于将Rubisco集中在蛋白核中

研究人员推测EPYC1的工作原理就像一种分子胶,将鲁比斯科全酶连接在一起

博士后何山与Jonikas实验室的同事以及来自德国、新加坡和英国的合作者一起,着手测试这一理论

“在目前的工作中,我们证明了它确实是这样工作的,”Jonikas说,“通过证明EPYC1有5个Rubisco结合位点,使它能够‘连接’多个Rubisco全酶

" EPYC1是一种结构松散、延伸的蛋白质,其五个Rubisco结合位点均匀分布在其长度上。

研究人员还发现鲁比斯科有八个EPYC1结合位点均匀分布在它的球形表面

计算机模拟显示,结构松散而灵活的EPYC1蛋白可以与单一的Rubisco全酶进行多次接触,或者将相邻的酶连接起来

这样,EPYC1驱动Rubisco在拟除虫菊酯矩阵中聚集

Rubisco (teal)通过蛋白核基质中的EPYC1(橙色)连接并聚集在一起

副标题:普林斯顿大学的研究人员何山、马丁·乔尼卡斯和他们的同事发现了鲁比斯科全酶是如何组装形成海藻蛋白核的流体状基质的,这是一种介导二氧化碳结合到糖中的细胞器

这项研究详细描述了该小组的发现,发表在2020年11月23日的《自然植物》杂志上

信用:何等

虽然这为矩阵是如何组装的提供了一个令人满意的解释,但它提出了一个难题

其他蛋白质需要能够在Rubisco分解时对其进行修复

如果EPYC1-Rubisco网络是刚性的,它可以阻止这些蛋白质进入Rubisco

然而,何和他的同事发现EPYC1与Rubisco的相互作用相当弱,因此尽管这两种蛋白质可能彼此形成许多接触,但这些接触正在迅速交换

“这使得EPYC1和Rubisco在密集的冷凝物中相互流动,同时允许其他蛋白类也进入Rubisco,”Jonikas指出

“我们的工作解决了鲁比斯科是如何在耐热核基质中结合在一起的长期谜团”

陆地植物没有拟除虫菊酯,科学家认为在农作物中构建拟除虫菊酯结构可以提高它们的生长速度

理解蛋白核是如何在藻类中组装的代表了朝着这一目标迈出的重要一步

“他和他的同事提供了一个非常好的关于鲁比斯科小亚基和EPYC1之间蛋白质相互作用的分子研究,”Dr

詹姆斯·莫罗尼,路易斯安那州立大学生物科学系的生物学教授,他的实验室研究植物和藻类的光合作用

“这项工作对于试图将类除虫菊结构引入植物以改善光合作用的研究人员来说是令人鼓舞的,”他补充道

在一个被饥饿和疾病困扰的世界里,我们可以利用我们所能得到的一切帮助

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