作者:杜塞尔多夫海因里希·海涅大学阿恩·克劳森
ABC转运蛋白Pdr5的转运循环:Pdr5(橙色/蓝色/黄色)通过ATP与ADP的结合和水解完成循环
底物罗丹明6G(R6G；绿色)被绑定在循环中的某个点，并在后续步骤中再次释放
信用:HHU /鲁兹·施密特 尤其是微生物对抗生素的耐药性，是日常医学中的一个主要问题
这使得耐药微生物的数量呈指数级增长
因此，使用现代药物似乎已经根除的感染现在再次对人类构成潜在的致命威胁
越来越多的细菌出现了，它们不仅对一种抗生素有抗药性，而且对几种其他药物也有抗药性，这使得情况变得更加复杂
目前正在研究微生物用来抵御有毒物质的机制
一种方法是在有毒物质造成任何损害之前主动将它们运输出细胞
微生物使用特殊的膜转运蛋白来达到这个目的
特别是在真核微生物中，如有细胞核的真菌——不像细菌那样没有细胞核——这些膜蛋白是ABC转运蛋白家族的一部分(“ATP结合盒”)
它们通过分裂细胞ATP能量转运体来输出有毒物质
在《自然通讯》最近的一篇文章中，一个德国/英国的研究小组由教授领导
博士；医生
来自HHU生物化学研究所的Lutz Schmitt展示了几种功能状态下酵母ABC转运蛋白Pdr5的三维结构
他们使用单粒子低温电子显微镜来确定这些结构，这使得通过将生物分子快速冷冻到低温来以非常高的分辨率检查特定的天然生物分子成为可能
研究小组不仅证明了Pdr5是产生膜蛋白所赋予的抗性的中心转运蛋白，还利用已解决的结构来定位药物结合位点和确定转运周期
30多年来，Pdr5已经构成了导致念珠菌病的致病真菌如白色念珠菌中Pdr蛋白的模型
新的发现有助于解释是什么在分子水平上使单一膜蛋白能够阻止结构不同的分子进入细胞或有效地将它们运输出细胞
这些发现现在可以作为设计靶向对抗耐药性的新药的基础
近20年来，施密特教授的工作组一直致力于解释运输蛋白是如何工作的
研究人员通过与教授合作，成功地理解了这个结构
博士；医生
本·路易斯在剑桥大学生物化学系的小组
在HHU，这项研究还涉及到教授工作组
博士；医生
来自药物化学研究所和结构研究中心的霍尔格·高克(由博士领导
Sander Smits)
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