欧洲分子生物学实验室 蛋白质变性的温度可以为研究人员提供关于它如何与其他分子相互作用的线索
荣誉:萨维斯基团队，霍莉·乔恩斯/EMBL 理解基因如何工作以及它们如何相互作用是生物学的一个主要目标
这在方法和所需实验的绝对数量方面都提出了巨大的挑战
最近的进展已经改变了科学家绘制基因功能和相互作用图的能力，EMBL的研究人员正在开发创新技术来同时测量成千上万个基因的活性
EMBL的萨维茨基团队和Typas团队的一篇新论文发表在本周的《自然》杂志上，描述了他们在E
大肠杆菌以及它如何带来对基因功能和相互作用方式的更多理解
热蛋白质组图谱揭示了细菌蛋白质的功能 这项工作的核心是热蛋白质组谱(TPP)，这是由EMBL小组组长米哈伊尔·萨维茨基在2014年开发的
热塑性蛋白是基于这样的原理，即暴露在热下会导致蛋白质结构分解——据说它们会“变性”，变得不可溶
同样的过程会导致蛋清在烹饪时变成固体
该团队在直播中使用了跨平台编程方法
大肠杆菌细菌，将细胞加热到不同的温度，研究在每个温度下细胞中每种蛋白质的可溶量
蛋白质变性的温度可以告诉研究人员蛋白质的状态，它是否是活性的和/或与例如药物或另一种蛋白质相互作用
这是因为蛋白质的结构在参与任何相互作用时都会发生变化，同一蛋白质的不同结构在变性前需要不同程度的热量
该小组在东经121度进行了这项实验
大肠杆菌突变体，每个都有一个基因被删除
他们用热塑性蛋白一个接一个地分析了这些突变体，并观察了细胞中所有蛋白质是如何表达的以及它们变性的温度
这些信息为每种蛋白质的相互作用和功能提供了独特的见解，包括数百种不太为人所知的蛋白质
研究必需蛋白质的困难 研究单个蛋白质的一种常用方法是删除编码它们的基因，并监测对细胞行为的影响
然而，这种方法不可能用于必需蛋白质——细胞赖以生存的蛋白质——因为它们的缺失会导致细胞死亡
Typas和Savitski研究人员在这项研究中使用的技术代表了必需蛋白质研究的一大进步
“我们发现，虽然这些蛋白质的水平在我们研究的突变体中没有变化——这一特征使得很难通过测量它们的表达来研究这些蛋白质——但它们的热稳定性经常变化，”安德烈·蜜桃红说，他是萨维茨基团队和蒂帕斯团队的博士后，也是这篇论文的第一作者
必需蛋白质热稳定性的变化是因为它们活性的变化
虽然这项研究是在E
大肠杆菌——可以说是研究最多的细菌物种——研究人员希望将类似的方法应用于其他不太为人所知的生物
其中一个目标是人类肠道微生物群:由肠道中所有微生物组成的生态系统
这个生态系统是EMBL未来研究计划的一个主要焦点，并且越来越多地与人类健康和疾病的多个方面联系在一起——从大脑功能到我们的免疫系统如何运作的一切
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