奥地利科学技术研究所 每个蛋白质亚单位都有不同的颜色
V1域为顶部，Vo为底部，外围左右梗
背景为风力水泵
信用:IST，2019 细胞依靠称为三磷酸腺苷合酶或三磷酸腺苷酶的蛋白质复合物来满足其能量需求
三磷酸腺苷分子为维持生命的大多数过程提供能量
结构生物学家列昂尼德·萨扎诺夫教授和他在奥地利克洛斯滕堡的奥地利科学技术研究所(ist奥地利)的研究小组现在已经确定了代表V/A-ATPase家族的第一个原子结构，填补了这些基本分子机器进化树中的空白
这些使用最新的冷冻电子显微镜方法获得的结果揭示了涡轮或水磨类似的酶结构，现已发表在《科学》杂志上
旋转动力 三磷酸腺苷合酶/三磷酸腺苷酶是大型的膜蛋白复合物，它们共享总体构建方案和旋转催化机制
这个蛋白质家族包括在线粒体(细胞的动力工厂)、叶绿体(植物中进行光合作用的细胞器)和细菌中发现的F型酶；在真核生物(有细胞核的高等生物)的细胞内区室中发现的液泡型和在原核生物(古微生物)和一些细菌中发现的古细菌型
不同口味的三磷酸腺苷酶 f型和A型酶通常在穿过细胞膜的质子流的驱动下产生三磷酸腺苷
v型酶通常反向工作，利用三磷酸腺苷泵送质子
钒三磷酸腺苷酶和腺苷三磷酸腺苷酶在结构上相似，但它们不同于氟型三磷酸腺苷酶，因为它们有两个或三个外周柄，在V1和钒之间还有额外的连接蛋白亚基
V型酶可能是由A型进化而来的，由于这些相似性，A型也被称为V/A-三磷酸腺苷酶
一些细菌，包括嗜热栖热菌，获得了一种A型酶
周龙，IST奥萨扎诺夫研究小组的博士后，已经通过冷冻电镜纯化和研究了这种酶
与F型相反，对于V型三磷酸腺苷酶，以前只确定了分离的V1结构域和Vo结构域的结构
因此，V1是如何与伏相结合的还不得而知，也缺乏关于整个催化循环的知识
每个蛋白质亚单位都有不同的颜色
V1域为顶部，Vo为底部，外围左右梗
背景是原始的冷冻电镜照片，可以看到单个的三磷酸腺苷酶分子
信用:IST，2019 可塑性和竞争性 科学家们使用冷冻电子显微镜方法，在这项技术的所谓“分辨率革命”中，确定了整个ThV1Vo酶的五种结构，而不是一种，而是总共五种
这些结构代表了酶的几种构象状态，它们因转子在定子内的位置而不同
ThV1Vo的全局构象可塑性被揭示为从一种状态到另一种状态的空间跃迁中的大量V1摆动
这是弯曲的中心转子的旋转和定子的刚度之间的机械竞争的结果
V1-沃耦合是通过轴和连接到c环的V型特定子单元之间的紧密结构和静电匹配实现的
质子路径的可视化显示了带电蛋白质残基的分布与游离三磷酸腺苷酶的显著差异，更严格的“检查点”防止了酶的“滑动”
为什么要增加复杂性？ 不是F型酶的单个外周柄，A型如ThV1Vo有两个外周柄，而真核V型有三个
但是，在已经非常大的蛋白质装配中增加复杂性，以及连接V1和Vo的额外亚基的优势是什么？F1/V1结构域具有三重对称性，因此在F1/V1内，定子每旋转120°，就会产生(或消耗)一个三磷酸腺苷分子
列昂尼德·萨扎诺夫教授说:“在视/视-三磷酸腺苷酶中，这一步是一次性的120°旋转，与视-三磷酸腺苷合酶不同，视-三磷酸腺苷合酶分为几个子步骤
因此，为了将V1的这120个步骤与Vo c12-环上的更小的每个c亚基步骤联系起来，ThV1Vo可能需要更大的可塑性
这种额外的灵活性可以通过额外的外围柄和连接子单元在V型中提供
我们的新结构展示了这是如何实现的，为整个钒三磷酸腺苷酶家族提供了一个框架”
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