大阪大学
肌球蛋白与肌动蛋白丝(蛋白质丝)相互作用产生胞内力
Drebrin E能抑制肌动蛋白-肌球蛋白的相互作用，从而调节细胞内的作用力
众所周知，在动物发育过程中，维生素E的浓度会降低
然而，drebrin浓度和肌动蛋白-肌球蛋白活性之间的相关性仍然不清楚，尤其是在生理温度下
作者:平冈拓晃·久保田等
一摄氏度就能有所不同:大阪大学领导的一个研究小组证明了一种关键的蛋白质复合物的调节，这种复合物只在生理温度下发生
为了研究蛋白质的功能，研究人员在体外检测纯化的蛋白质
这种实验通常限于低于生理温度的温度，以防止对蛋白质的热损伤
该团队通过使用脉冲红外激光进行光学控制加热，克服了这个问题
“通过这种方法，蛋白质可以被加热到40摄氏度，而不会对蛋白质造成任何损害，”第一作者平冈拓晃·久保田说，“这使我们能够研究蛋白质在生理温度下是如何起作用的。”
" 研究人员应用这种加热方法来研究肌动球蛋白复合物
肌动球蛋白力的产生是肌动球蛋白分子马达和肌动蛋白丝相互作用的结果，是控制细胞运动和形态的关键过程
drebrin E蛋白已被证明能抑制这些相互作用，但其调节机制尚不清楚
为了阐明drebrin E的作用，研究小组在drebrin存在的情况下对肌动球蛋白进行了显微加热，并在从室温到生理温度的范围内观察了肌动球蛋白力产生所产生的运动性
研究人员发现，drebrin E对肌动球蛋白运动的抑制在加热过程中会立即可逆地消除，这取决于drebrin E的浓度
随着温度的升高，drebrin E对肌动球蛋白运动的抑制作用减弱
研究小组还发现，抑制作用的降低不仅仅是由drebrin E与肌动蛋白的解离引起的
相反，结合的drebrin E可能通过改变肌动蛋白结构来协同调节肌动球蛋白活性
(a)光学控制显微加热方法的说明
使用荧光分子可视化局部温度
热源位于“恒星”处，在那里温度被测量为大约40℃
视场的末端大约为30℃
视场的大小约为140微米
作者:平冈拓晃·久保田等
有趣的是，在生理温度以下，肌动球蛋白的运动性随着drebrin E浓度的增加而逐渐减弱
然而，在36岁时
5摄氏度到37摄氏度
5摄氏度时，行为发生变化，而德瑞布林E表现出开关式的抑制行为
在达到阈值之前，运动性不受drebrin E浓度的影响，这立即导致抑制
他们的发现表明，阈值浓度与先前报道的生理drebrin E浓度相似
我们的研究表明，drebrin E对肌动蛋白-肌球蛋白相互作用的调节仅在生理温度(37℃)下有效
黑白渐变表示力产生开(白色)和关(黑色)
作者:平冈拓晃·久保田等
drebrin E的这种温度依赖性调节是显著的，并对未来的研究有许多启示
资深作者马多卡·铃木说:“这些结果表明，对于怀孕的哺乳动物来说，保持适当的体温以确保胚胎的精确发育非常重要。”
此外，获得对细胞温度传感机制的精确理解，我们可能能够创新人工纳米温度传感器的发展
这篇文章“显微温度控制揭示了drebrin E对肌动蛋白-肌球蛋白相互作用的协同调节”发表在《纳米快报》上
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