金泽大学 信用:Unsplash/CC0公共领域 在人体内，蛋白质有时以称为淀粉样蛋白的原纤维聚集体的形式存在
虽然已知某些淀粉样蛋白具有生物学功能，但是淀粉样蛋白的形成通常与包括阿尔茨海默氏病和帕金森氏病在内的疾病有关
了解淀粉样原纤维是如何形成的，对于深入了解此类疾病的发展和推进治疗方法至关重要
现在，金泽大学的田崎敬浩·渡边-中山、昭和大学的小野健二郎和他的同事们已经使用一种能够可视化生长时间的技术研究了特定淀粉样纤维的形成过程
科学家们专门研究了交叉接种(“混合”)不同蛋白质形成聚集体的效果，并发现了伸长率和原纤维结构的变化
研究人员研究了α-突触核蛋白，这是一种在人脑中含量丰富的蛋白质
他们观察了当野生型α-突触核蛋白分子——最丰富的天然变体——形成聚集体时发生了什么，以及在引入(交叉接种)与帕金森病相关的突变变体时聚集体有何不同
此外，科学家们还研究了微环境的酸碱度对纤维生长的影响
借助于高速原子力显微镜，渡边中山和他的同事可以在纳米分辨率和高视频速率下记录各种情况下的纤维聚集
首先，科学家们观察了单一变异类型(自我播种)的生长
他们发现突变体产生更多的聚集体，或者它们在中性酸碱度下比野生型变体聚集得更快
另一个观察结果是，在较低的酸碱度(5
8，I
e
酸性)比在较高的酸碱度(7
4，I
e
基本)
高速原子力显微镜能够可视化和分析单一蛋白质变体的原纤维形成
学分:金泽大学 对于交叉播种，可能会出现不同的情况
原纤维的生长可以加快或减慢，甚至停止
原始种子的形态可以被保留，但是产生的原纤维的结构也是不同的——典型的结构形式是“直的”或“螺旋的”
研究人员通过荧光实验检查了用高速原子力显微镜观察到的原纤维结构和动力学与溶液中的过程相对应；得到了类似的结论
渡边中山、小野和他的同事的发现与更好地理解淀粉样蛋白相关疾病相关
引用研究人员的话:“交叉播种结合伸长率的变化具有增加组合体结构多样性的效果
这种多样性可能反映在不同[蛋白质]集合的不同神经毒性效应上
"
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