贝克曼高级科学技术研究所 伊利诺斯大学厄巴纳-尚佩恩分校的物理学教授阿列克谢·阿克西蒂耶夫负责开发生物技术中计算机建模的软件解决方案
信用:L
伊利诺伊大学香槟分校的布莱恩·斯道佛
伊利诺伊大学香槟分校的研究人员使用分子动力学模拟来理解十二烷基硫酸钠是如何引起蛋白质去折叠的
SDS通常用于实验室分离蛋白质并测定其分子量
然而，尚不清楚SDS如何影响蛋白质结构
“蛋白质的解折叠作用:蛋白质组装的微观机制和性质”发表在《纳米尺度》杂志上
“我们的研究揭示了这些相互作用是如何在百万分之几秒内发生的微观细节，”阿克西蒂耶夫小组的博士后研究员大卫·维诺格拉道夫说
“我们在物理上代表了系统中存在的每一个原子，我们在高温下这样做是为了加速SDS与蛋白质的结合和解折叠过程
" 研究人员使用了几台超级计算机来模拟SDS-蛋白质的相互作用
“使用这些不同的超级计算机，我们能够在一周而不是一年的时间内完成我们的研究，”生物物理学教授、贝克曼高级科学技术研究所的教职员工阿列克谢·阿克西蒂耶夫说
这些模拟帮助他们理解了SDS是如何引起蛋白质解折叠的，以及蛋白质解折叠到什么程度
“我们的研究表明，有些区域的蛋白质暴露在外，有些区域包裹在SDS周围，就像绳子上的珠子，”阿克西蒂耶夫说
视频动画展示了在SDS(红色和青色点)存在的情况下，titin的一个区域自发展开
SDS分子仅在直接与titin结合时显示
信用:阿克辛提耶夫集团
虽然模拟提供了相互作用的详细信息，但它们太短，无法探测结合在未折叠蛋白质上的SDS和溶解在周围溶液中的SDS之间的平衡
“分子动力学方法使我们能够提供其他技术无法获得的精细分子细节，”维诺格拉道夫说
“SDS已经用了很久了
“我们的研究使SDS作为去折叠剂的新应用成为可能，以促进蛋白质测序，”阿克西蒂耶夫说
“我们想知道SDS分子是如何排列在蛋白质上的，这样我们就可以驱动这些链穿过纳米孔并读取序列
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