作者:Nathan Collins，SLAC国家加速器实验室
SLAC大学、斯坦福大学和华盛顿大学的研究人员研究了一种在细菌光合作用中帮助传输电子的蛋白质
学分:杰瑞德·韦弗/斯坦福大学 根据本周发表在《美国国家科学院院刊》上的一项新研究，化学家们对光合细菌如何将光转化为化学能有了更深入的了解，并发现了为什么这一过程中的一个步骤可能比以前意识到的更强大
这项研究集中在一种叫做球形红细菌的蛋白质上，这种蛋白质被称为反应中心，在光合作用的第一步中帮助细胞膜运输电子
尽管这些存在于细胞膜中的蛋白质已经被研究了几十年，但它们如何工作的许多细节仍不清楚
为了填补其中的一些细节，斯坦福大学化学家史蒂文·鲍克瑟实验室的研究生贾里德·韦弗与斯坦福大学化学家林志云以及华盛顿大学的研究人员凯特琳·费恩斯、杜威·霍尔顿和克里斯·基尔迈尔合作，他们一直在研究R
球形化合物的反应中心已经有十多年了
他们的方法是用氨基酸取代蛋白质的一部分，氨基酸是蛋白质的组成部分，并不自然地出现在蛋白质结构的这一部分
这些结果可以帮助研究人员更好地理解电子传输蛋白在正常操作下是如何工作的
作为这些研究的一部分，韦弗与美国能源部SLAC国家加速器实验室斯坦福同步辐射光源(SSRL)的工作人员科学家Irimpan Mathews合作
在那里，两人致力于结晶改良的光合蛋白质，并在SSRL的一条光束线上用x光大分子结晶学研究它们
不幸的是，韦弗和马修尝试的一切似乎都没有奏效
他们意识到，当他们将样品冷却到用于X射线晶体学研究的正常温度——大约100开尔文或-280华氏度——时，样品可能会受到损坏
考虑到这一点，马修斯提议求助于另一位SSRL科学家西尔维亚·鲁西，她一直在SSRL开发替代方法，能够在接近室温的条件下研究样本，而完全不需要冷冻
Russi的方法是通过优化样品中的湿度来提高X射线衍射能力，从而在更高的温度下提高数据收集能力
在这种情况下，研究小组转向这种方法只是为了获得数据，但还有另一个好处，许多研究人员认为很有吸引力:通过在接近室温的条件下操作，研究人员可以在更具生理相关性的环境中获得蛋白质的数据
韦弗说，通过将室温结晶学与光谱学和其他技术相结合，该团队能够更仔细地观察细菌反应中心如何在光合作用的第一步中穿梭电子
令人惊讶的是，虽然这些蛋白质活性部位看似剧烈的变化影响了它们的运作，但效率的下降并没有预期的那么大
韦弗说，综合来看，这些结果为光合作用早期的电子转移机制提供了新的见解，并表明反应中心“非常强大”
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