乌梅大学 Aβ纤维表面S100A9纤维淀粉样蛋白模板的原子力显微镜图像
信用:乔纳森·潘谢里 由瑞典乌默大学的拉德米拉·莫罗佐夫·罗氏领导的一个研究小组提供了阿尔茨海默病中蛋白质共聚集的机制
通过生物物理方法的协同作用，包括电荷检测质谱、显微镜、动力学和微流体分析，揭示了淀粉样蛋白S100A9在共聚集过程中在Aβ原纤维表面的模板化机制
淀粉样蛋白的形成具有重要的临床意义，因为这一过程涉及许多神经退行性疾病，如阿尔茨海默病、帕金森病和其他疾病
这些疾病影响着全球数百万老龄化人口
通常很难区分这些疾病，或者它们可能同时发生，这就是所谓的疾病共病
虽然淀粉样蛋白的形成过程已被广泛研究，但对不同淀粉样蛋白物种共同聚集在一起的具体机制知之甚少，这是这些疾病共病的基础
在阿尔茨海默病中，淀粉样蛋白-神经炎症级联反应表现为Aβ与促炎性S100A9蛋白的共聚集，导致细胞内和细胞外淀粉样蛋白组装、淀粉样斑块沉积和细胞毒性
破译阿尔茨海默病中促炎S100A9蛋白和Aβ42肽之间的相互作用是基础，因为炎症在疾病发作中起着核心作用
在这里，研究人员使用创新的电荷检测质谱(CDMS)和生物物理技术来提供对共聚集过程的机械见解，并在单个颗粒水平上区分淀粉样复合物
淀粉样蛋白的质量和电荷分布的组合，以及它们之间差异的重建和详细的显微镜检查揭示了共聚集包括在Aβ42淀粉样蛋白表面上S100A9原纤维的模板化
动力学分析进一步证实，可用于Aβ42二次成核的表面由于S100A9淀粉样蛋白的包被而减少，而S100A9与Aβ42原纤维的结合通过显微荧光分析得到证实
研究人员证明，CDMS、显微镜、动力学和微流体分析之间的协同作用为跨学科研究开辟了新的方向
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