通过ST 
1，全球和局部结构应对温度
（a）（a）（a）（a）低温温度（Cryo;蓝图）的结构比其室温（RT;红色图）等同物更可变，更紧凑，如在两个温度收集的9个匹配结构上的平均单元电池（UC）体积所示
（b）在Cryo与RT处收集的APO结构的异构晶FO - FO图谱显示电子密度的差异（绿色网格，正DiFiference电子密度;红色网格，负差电子密度）表示特质温度效应，特别是在底叶中的配体结合位点周围，由黑色虚线在面板C（标记的Lig）
（c）的发生中表示围绕所有9结构的温度依赖性的转子差突出到T4L APO结构中的相应残余物上;通过各种残留物的温度敏感性横跨所有9结构对：黄色少数结构，橙色为几种结构，以及大多数结构的红色，显示残留物的温度差异;白色斑块是Gly和没有Chi角度的ALA;灰色贴片没有随温度的温度变化
（d）本地，L99A apo腔腔的RT数据l在FO - Fc差的电子密度图中的替代F螺旋构象（CONO
B）（分别用于正和负密度的绿色和红色网格;只有青色构象A包含在细化中）在Cryo不可见; 2MFO - DFC映射显示为蓝网;棒厚度表示相对占用（e）所有8个配体复合物在响应于温度的情况下显示优选取向的偏移，而不是由于配体结合附近的F螺旋中的至少1个残基转子的配体结合而不是引起的SiteS
选定残留物的振铃图，RT（红色）与RT（红色）的差异与箭头表示的RTO（蓝色）学分：DOI：10
1039 / D1SC02751D关于为vari获得的所有晶体结构的95％使用低温技术捕获的OUS蛋白并沉积在公共数据库中
该技术需要冷冻条件
ST
裘德儿童研究院的科学家与房间观察到的那些当今在化学科学中发表的调查结果表明，冻结可以引入错误，导致某些构象（形状）被遗留并导致计算模型中的不准确性
蛋白质结构对D.地毯开发过程是因为它们提供了一种地图，了解有针对性药物的设计“我们需要重新考虑我们在寻找生物活性分子时收集，分析和利用结构信息，”相应的作者Marcus Fischer说，pH
D
，St
，St化学生物学和治疗方法
“”你可以将温度视为实验旋钮，我们可以转向探索隐藏的蛋白质构象
“温度使得所有不同的差异研究人员表明，冻结扭曲蛋白质所采取的构象，通常在结构中引入误差
该团队还发现在室温下发生一些构象如果只看出来自低温的结果，可能会错过任何情况IC技术
研究人员进行了对低温结构的系统评价，从T4溶菌酶L99A腔开始
该蛋白被认为是理解蛋白质稳定性，刚性和配体的结构生物学中的“主管” - 绕线热力学
换档到室温显示出几十年未错过的新结构变化
该团队测试了四种额外的蛋白质结果持有评估哪种类型的蛋白质
“当你在冬天出去而感冒时，你压缩并在自己身上缩小，在阳光下，当你温暖你伸展
蛋白质是相同的，“Fischer表示
避免错误计算方法是算法研究人员使用预测或评估从他们的实验获得的数据
结果表明，当这些方法基于来自低温结构的数据构建时，可以引入误差，可能会污染未来结果
低温技术长期以来一直受到青睐，因为它们使得更容易获得结构
在室温下使结构更令人疑惑
虽然有方法可以减轻这些问题，但数据完整性和辐射损伤等因素对于获得室温结构的许多研究人员来说是额外的障碍
在检测到隐藏的蛋白质形状的同时是信息性的，显示出新的形状对药物发现协议的影响仍然缺少
“我们看到了蛋白质采用与配体相互作用，缺失的信息可能有助于提高虚拟药物筛查和蛋白质 - 配体相互作用模拟的准确性，“Co-First Author Shanshan Bradford，pH
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化学生物学和治疗方法
研究人员强调，当正常考虑低温结构时，没有办法判断是否存在错误，但与室温结构的比较可能帮助澄清信息，并可能揭示否则错过的其他见解
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