洛斯阿拉莫斯国家实验室
冠状病毒刺突蛋白的分子模拟首次实现了锚定人类宿主细胞的刺突区域(称为融合区域)的可视化
叠加了刺突蛋白(绿色)的多个角度视图，说明了融合区域(朝向底部的球形区域)的动态性质，覆盖了由低温电子显微镜测定的实验数据(显示为青色)
红色部分是聚糖分子
鸣谢:洛斯阿拉莫斯国家实验室 洛斯阿拉莫斯国家实验室的新计算机模型和模拟向研究人员展示了导致新冠肺炎的病毒如何利用其刺突蛋白融合并感染人类细胞
尽管在如此高的分辨率下成像面临着严峻的挑战，但在美国物理学会三月会议上展示的原子级图像与冷冻电子显微镜数据高度一致
“更好地了解新冠肺炎病毒的进入和刺突蛋白的结构将有助于阐明新冠肺炎感染的机制，变异的影响，有助于疫苗优化，并有助于治疗药物的设计，”该项目的洛斯阿拉莫斯结构生物学家卡丽莎·桑邦玛苏说
开发这种极其微小但重要的结构的数字双胞胎，使研究人员能够探索从源头阻断感染的潜在技术
为什么选择这一小块尖刺来研究呢？Sanbonmatsu说，新冠肺炎感染需要病毒进入人类宿主细胞，而刺突蛋白在这一过程中起着关键作用
事实上，冠状病毒的许多变种，包括Delta和Omicron，在刺突蛋白上有多个突变
病毒进入的一个步骤被称为病毒-细胞融合，其中冠状病毒实际上与人类宿主细胞融合
这不是很好理解，特别是病毒的刺突蛋白区域，称为融合肽区域
融合区域被认为是高度动态的，并且难以用常规技术如冷冻电子显微镜和X射线晶体学以高分辨率成像
“因为刺突蛋白的融合区域介导病毒-细胞融合并帮助病毒进入细胞，”该项研究的合作伙伴Chang-Shung Tung说，“这项研究提供了基本的机制数据，可能有助于了解变异并改进疫苗和治疗方法
" 利用洛斯阿拉莫斯超级计算机之一的Chicoma计算平台，洛斯阿拉莫斯研究人员Tung创建了该区域的3D结构模型，Sanbonmatsu进行了分子模拟，创建了与冷冻电子显微镜数据高度一致的3D结构集合，提供了一些原子细节的融合区域的首批3D图像
“刺突蛋白在病毒进入过程中经历了许多曲折，这使得它很难被可视化，”Tung说
“基于来自其他病毒的数据，我们使用3D建模来捕捉人们以前从未见过的尖峰区域
" 在三月份的美国物理学会会议上发表后，这篇论文即将发表
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