鲁尔大学波鸿分校 马丁·温克勒是光生物技术工作组当前出版物的作者之一
信用:RUB，Marquard 波鸿鲁尔大学光生物技术研究小组的一个国际研究小组，由托马斯·哈佩教授和马赛生物能源和蛋白质工程实验室(CNRS)领导，已经能够弄清这一独特现象的真相
他们在2021年2月2日的《自然通讯》中描述了分子机制
酶在攻击中反复存活，没有受到伤害 [FeFe]-氢化酶组的代表以特别高的周转率结合质子和电子形成分子氢
他们中的一些人甚至使用阳光作为主要能源
然而，即使氧气浓度很低，也会很快导致催化辅因子氢簇的不可逆分解
“到目前为止，这种酶的所有代表都观察到了——除了CbA5H
托马斯·哈普说:“这种酶有一种分子机制，可以让它在氧气攻击下不受伤害地反复存活。”
在RUB蛋白质结晶学小组组长埃克哈德·霍夫曼教授的合作下，研究人员通过分析其晶体结构发现了这种酶的诀窍
“在活性酶中，开放的底物结合位点通常代表氧气的主要攻击点，”Dr
马丁·温克勒是参与该项研究的橡胶研究人员之一
在CbA5H中，这个通常可到达的位点在空气中被屏蔽:在氧化条件下，半胱氨酸残基的巯基直接结合到催化性2FeH簇的游离底物配位位点，该巯基因参与[FeFe]-氢化酶活性位点的质子介导而为人所知
因此，只要环境氧气增加氧化还原电位，氧气进入点就被阻断
一旦从环境气体混合物中除去氧，氧化还原电位降低，硫醇基就从活性位点的底物结合位点上脱离，酶就不受损害地恢复其催化活性
“这种氢化酶可以重复采用受保护的状态，不像所有其他已知的[FeFe]-氢化酶，”托马斯·哈普解释说
与其他酶的区别 最初不清楚为什么CbA5H特异地表现出这种保护功能，而其他非常相似的[FeFe]-氢化酶缺乏这一重要特征，它们也在与质子介导链相同的位置提供这种半胱氨酸残基
对处于氧保护状态的CbA5H晶体结构的进一步观察表明，携带该半胱氨酸的蛋白质链部分向活性辅因子附近的底物结合位点移动
与氧敏感的[FeFe]-氢化酶(如巴斯德梭菌的CpI)相比，RUB的研究人员能够在靠近多肽链移位部分的CbA5H中识别出三个较小的氨基酸，这为其提供了更大的移动自由度。
电化学和红外光谱检查在这些位置具有单个和双个交换的蛋白质变体，证实了这些氨基酸对于CbA5H独特的、电位控制的分子安全帽机制的重要性
“由于我们现在知道了这种保护机制的结构条件，应该也有可能将CbA5H的阻氧优势转移到其他[FeFe]-氢化酶，”Dr
光生物技术研究组的另一位成员段继福
“如果这是成功的，我们将朝着使用[FeFe]-氢化酶作为氢生物催化剂迈出一大步，”托马斯·哈佩证实
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