金泽大学 翻译核糖体和延伸因子的模型
EF1A GTP aatRNA和EF2在翻译核糖体上装配核糖体柄
翻译因子池有助于在拥挤的细胞内环境中高效的蛋白质合成
学分:美国国家科学院学报 核糖体是核糖核蛋白的复合体，是细胞蛋白质合成的核心
然而，在缺乏确凿证据的情况下，这些综合体如何运作一直存在争议
现在，金泽大学的Hirotatsu Imai和Noriyuki Kodera，以及日本新潟大学的Toshio Uchiumi，展示了核糖体柄蛋白构建新蛋白时发生的结构动力学和因子汇集的可视化
核糖体最早是在20世纪50年代发现的，它们的广泛功能已经被广泛理解了一段时间——它们读取信使核糖核酸序列，并由此产生正确排序的氨基酸序列，形成新的蛋白质
特别是核糖体柄蛋白通过募集负责氨基酸序列翻译和延伸的蛋白质因子，在蛋白质合成过程中起着不可或缺的作用
然而，由于其灵活性，很难确定结合的核糖体柄蛋白的结构
在这里，高速原子力显微镜的高分辨率和快速图像捕捉被证明是无价的
原子力显微镜使用纳米尖端来追踪样本，很像乙烯唱机的唱针在唱片上扫描，只是原子力显微镜识别的细节可以有原子尺度的分辨率
该技术对于不同表面的多功能性已经是生物学研究的一个巨大优势，但是随着高速原子力显微镜的出现，该技术也第一次能够捕捉动态过程
Imai、Uchiumi和Kodera利用这项技术揭示了茎蛋白实际上在两种构象之间翻转——一种与以前的结构模型一致，另一种完全出乎意料的新构象
至于核糖体是如何运作的，之前已经提出了一个两步机制来描述遗传信息是如何通过被称为翻译型谷胱甘肽转移酶因子的蛋白质进行翻译的
第一步是将因子募集到蛋白茎上的因子结合位点，从而增加那里的因子浓度——所谓的因子汇集
第二步是在核糖体因子结合中心结合并稳定翻译的GTPase，以催化GTPase水解
从他们的高速原子力显微镜研究中，研究人员能够获得第一个视觉证据，证明核糖体柄的翻译性GTPase因子汇集机制
尽管这项研究无法给出这些因子一旦结合后的作用的结论性证据，但研究人员确实注意到，一旦GTPase水解完成，这些因子似乎会保留在附近，这表明茎蛋白在蛋白质合成的进一步阶段中具有潜在的作用
研究人员总结说，“未来的工作将提供进一步的重要信息，以了解这些复杂的翻译机制的动态行为
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