中国科学院张楠楠 Vav2蛋白结合细胞膜磷脂和受体酪氨酸激酶EphA2近膜区
信用:HFIPS 最近，一个由教授领导的研究小组
合肥物理研究所强磁场实验室的王俊峰在研究了人Vav2蛋白与细胞膜磷脂和受体酪氨酸激酶EphA2近膜区的特异性识别机制后，揭示了Vav2-SH2蛋白的双重特异性
Vav2在人体组织中广泛表达，在各种生物过程中发挥重要作用
通过其Src同源2 (SH2)结构域，Vav2能够与几个跨膜受体相互作用
这些SH2介导的相互作用发生在质膜上或附近，并且对于Vav2介导不同的细胞外信号转导是必需的
在这项研究中，借助核磁共振技术，研究人员发现了磷脂双层环境在蛋白质-蛋白质相互作用中的作用，为在接近生理条件的相同环境中研究这种相互作用提供了一种潜在的方法
研究人员发现，Vav2-SH2结构域利用其保守的蛋白质结合位点特异性结合Y594磷酸化的近膜区
有趣的是，它还具有磷脂结合能力，并且通过核磁共振实验确定了与蛋白质结合位点相邻的Vav2-SH2的磷脂结合位点
此外，研究人员使用脂质纳米盘来模拟膜，并揭示了膜环境在调节蛋白质-蛋白质识别中的作用
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