莱斯大学的迈克·威廉姆斯 莱斯大学的研究人员模拟了肌动蛋白和相关蛋白质的结合结构，他们认为这是形成长期记忆的原因
这里，拉链序列的β发夹形式是形成分子内β片的潜在核心
在上述预测的肌动蛋白和三个PRD+ABD构建体的复合结构中，三个PDB+ABD构建体显示为彩虹色，从蓝色到红色，从氮末端到碳末端
肌动蛋白单体的前4个负残基的表面是红色的，拉链序列的两个正端的表面是蓝色的
学分:理论生物物理中心/莱斯大学 神经元中类似变色龙的蛋白质可以改变它的想法，并在这个过程中改变我们的大脑
莱斯大学和休斯顿德克萨斯大学健康科学中心的科学家发现了CPEB3蛋白中的新线索，这是他们对人类拥有长期记忆机制的不懈追求的一部分
莱斯理论生物物理学家彼得·沃利斯(Peter Wolynes)和乌瑟尔特大学麦戈文医学院的神经生物学家尼尔·韦克舍姆(Neal Waxham)的这项研究提供了一种正反馈回路的视角，这种正反馈回路形成了赋予树突棘形状和灵活性的肌动蛋白骨架，并形成了CPEB3中的actin结合结构域，CPEB 3是一种功能性朊病毒，它结合了核糖核酸，核糖核酸也形成了长寿命的聚集体，这些聚集体可能确实储存了构成记忆的物质
正如《美国国家科学院院刊》论文所报道的那样，沃利斯和他在莱斯理论生物物理中心(CTBP)的团队以及乌瑟思的实验发现了CPEB3以前未知的结构细节以及它如何与肌动蛋白结合
在这个过程中，他们还研究了一种被称为SUMO的蛋白质所扮演的关键角色，SUMO是一种附着在细胞中的其他蛋白质上并与之分离以改变其功能的调节剂
研究人员怀疑它有助于调节CPEB3的变色龙状末端(氮末端和碳末端)何时以及如何结合到SUMO或树突棘中柔韧的丝状肌动蛋白(f-肌动蛋白)棘上。
莱斯大学的研究人员模拟了肌动蛋白和相关蛋白质的结合结构，他们认为这是形成长期记忆的原因
这里，拉链序列的β发夹形式是形成分子内β片的潜在核心
在上述预测的肌动蛋白和三个PRD+ABD构建体的复合结构中，三个PDB+ABD构建体显示为彩虹色，从蓝色到红色，从氮末端到碳末端
肌动蛋白单体的前4个负残基的表面是红色的，拉链序列的两个正端的表面是蓝色的
学分:理论生物物理中心/莱斯大学 CPEB3蛋白附着在SUMO上时是可溶的，SUMO也隐藏了它们的肌动蛋白结合位点
但是在突触活动期间，它们可以被“去细胞化”，并可以与f-肌动蛋白丝上的疏水结合囊结合
该模型表明，当被肌动蛋白吸引时，CPEB3从螺旋线圈转变为β片结构，β片结构“拉链”成发夹构型，使其能够与其他CPEB3蛋白聚集在一起
聚集后，CPEB3似乎翻译其目标信使核糖核酸，其中包括肌动蛋白基因，加强突触连接的记忆，完成积极的循环
“这是一个比肌动蛋白-钙调素激酶研究更雄心勃勃的项目，我们还用一种非常巨大的蛋白质模拟了一个非常巨大的肌动蛋白系统，”沃利斯说
在一年前发表的这项研究中，CTBP的研究人员模拟了一种中心蛋白(CaMKII)是如何将平行的肌动蛋白丝结合在一起的，这种状态可以在韦克舍姆实验室的电子显微镜下观察到
莱斯实验室模拟退火显示，肌动蛋白吸引拉链序列的两端，促进β发夹形式的形成
肌动蛋白中4个带负电荷的残基表面显示为红色
拉链序列两端带正电荷的残基表面显示为蓝色
学分:理论生物物理中心/莱斯大学 现在，研究人员正在定义允许CPEB3结合肌动蛋白或SUMO的结构细节，但不是两者都结合
“这篇论文的一个主要方面是调和故事的这两个完全不同的部分，”他说
“我们认为CPEB末端是变色龙一样的，因为它们让分子选择是与SUMO相互作用还是与肌动蛋白相互作用
“我们还没有到故事的结尾，”沃利斯说
“但最新的结果让我们有理由对这一机制进行更多的讨论
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