大阪大学 铜胺氧化酶的超大晶体
(二)含氢原子的铜胺氧化酶的三维结构
一个不寻常的“悬浮”质子出现在放大图的中央
学分:大阪大学 理解蛋白质和酶的行为是解开生物过程秘密的关键
蛋白质的原子结构通常用x光结晶学来研究；然而，氢原子和质子(氢离子)的精确信息通常是无法获得的
现在，包括大阪大学、大阪医学院、国立量子和放射科学技术研究所、茨城大学和筑波大学在内的一个团队已经使用中子结晶学揭示了一种非常大的氧化酶蛋白的高分辨率结构细节
他们的发现发表在PNAS
构成蛋白质和酶中大约一半原子的氢原子和质子通常在这些生物分子的工作中起着至关重要的作用；然而，由于它们的体积小，很难确定它们的确切位置
计算蛋白质结构最常用的方法是将高能x光射向蛋白质晶体，分析x光与结构中原子电子相互作用产生的不同折射模式
不幸的是，x光与氢原子或质子没有强烈的相互作用，氢原子或质子的电子密度很低或没有，使得它们很难“看到”
" 一种解决办法是用中子束代替x光照射晶体
中子在它们的路径上与原子核相互作用，包括氢原子和质子，尽管它们很小
这些相互作用产生的衍射图案在中子束穿过晶体后被记录下来，并被解码成原子核的精确位置，包括氢原子核
黄玉醌辅因子的结构
灰色和浅蓝色网格分别代表氢和氘原子的密度
学分:大阪大学 “氢原子和质子是酶结构中特别有趣的成分，因为它们可以表现出量子行为，最近发现这些行为对酶的功能至关重要
因此，准确地确定它们在蛋白质结构中的位置是很重要的，这样才能解开正在发生的事情，”该项研究的相应作者冈岛俊彦解释道
“使用中子结晶学，我们能够确定分子量为70，600的细菌铜胺氧化酶的结构——这对于中子结晶学来说是非常大的，并且显著超过了以前记录的分子质量——并且仍然能够精确定位结构中的氢原子和质子
在辅因子托帕醌和这类酶中严格保守的氨基酸残基之间观察到一个不寻常的“悬浮”质子
" 铜配位组氨酸残基的质子化状态
一个组氨酸残基被完全去质子化，如红色圆圈所示，形成一个不寻常的咪唑阴离子
学分:大阪大学 共价结合到酶上的托帕醌辅因子在催化功能中起着重要作用
在发现黄玉醌是一种蛋白质衍生的辅因子30年后，研究人员终于能够建立其完整的图像
他们发现辅因子实际上存在于两种不同形式之间的平衡中
“如果我们能够完全理解正在发生的事情，酶的活性位点——反应发生的地方——可以为我们提供大量的信息和灵感，”冈岛解释道
“我们用中子结晶学来揭示质子量子效应的演示有望对许多研究酶及其机制的研究人员非常有用
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