作者:德国电子同步加速器
两个势能面圆锥交点附近的量子波包示意图
波包代表光活性黄色蛋白质中多个原子的集体运动
波包的一部分通过交点从一个势能面移动到另一个势能面，而另一部分留在顶面，导致量子态的叠加
信用:DESY，尼尔斯·布雷克沃特 一种新的分析技术能够为生物分子极其快速的动力学提供迄今为止无法获得的见解
由威斯康辛大学密尔沃基分校的Abbas Ourmazd和DESY的Robin Santra领导的开发团队正在科学杂志《自然》上展示其量子物理和分子生物学的巧妙结合
科学家们利用这项技术追踪光活性黄色蛋白(PYP)在被光激发后，在不到万亿分之一秒的时间内发生结构变化的方式
桑特拉说:“为了精确理解自然界中的生化过程，比如某些细菌的光合作用，了解事件的详细顺序非常重要。”
“当光照射光活性蛋白质时，它们的空间结构会发生变化，这种结构变化决定了蛋白质在自然界中扮演什么角色
" 然而，直到现在，几乎不可能追踪结构变化发生的确切顺序
只有反应前后分子的初始和最终状态可以用理论术语来确定和解释
桑特拉说:“但是我们不知道两者之间的能量和形状是如何变化的。”
“这就像看到有人双手合十，但你看不到他们交叉手指这样做
" 尽管手足够大，运动也足够慢，我们可以用眼睛跟着它，但观察分子时，事情就没那么容易了
使用光谱学可以非常精确地确定分子的能态；例如来自x光激光器的明亮x光可以用来分析分子的形状
X射线的波长非常短，这意味着它们可以分辨非常小的空间结构，例如分子中原子的位置
然而，结果不是像照片一样的图像，而是一种特征干涉图案，可以用来推断产生它的空间结构
明亮和短暂的x光闪光 由于分子水平上的运动非常迅速，科学家们不得不使用极短的x光脉冲来防止图像模糊
只有随着x光激光的出现，才有可能产生足够亮和短的x光脉冲来捕捉这些动态
然而，由于分子动力学发生在量子物理领域，物理定律偏离了我们的日常经验，因此只能借助量子物理分析来解释测量结果
需要考虑光活性蛋白质的一个特殊特征:入射光激发它们的电子壳层进入更高的量子态，这导致分子形状的初始变化
这种形状上的变化又会导致激发态和基态量子态相互重叠
在由此产生的量子跃迁中，激发态回复到基态，由此分子的形状最初保持不变
因此，量子态之间的圆锥相交为蛋白质在量子力学基态的新空间结构打开了一条通道
由Santra和Ourmazd领导的团队现在首次成功地解开了光活性蛋白质在这样一个圆锥形交叉点上的结构动力学
他们利用机器学习来做到这一点，因为对动力学的全面描述实际上需要考虑所有相关粒子的每一个可能的运动
这很快导致无法解决的难以管理的方程
6000尺寸 “我们研究的光活性黄色蛋白质由大约2000个原子组成，”桑特拉解释道，他是DESY大学的首席科学家和汉堡大学的物理学教授
“由于每个原子基本上都可以在所有三个空间维度上自由移动，因此总共有6000个移动选项
这导致了一个6000维的量子力学方程——即使是当今最强大的计算机也无法解决
" 然而，基于机器学习的计算机分析能够识别复杂分子中原子集体运动的模式
桑特拉解释说:“这就像一只手在移动:在那里，我们也不单独观察每个原子，而是观察它们的集体运动。”
与手不同，手集体运动的可能性是显而易见的，这些选项在分子的原子中不容易识别
然而，使用这种技术，计算机能够将大约6000个维度减少到4个
通过演示这种新方法，桑特拉的团队还首次能够表征由数千个原子组成的复杂分子中量子态的锥形交集
详细的计算显示了这种圆锥相交是如何在四维空间中形成的，以及光活性黄色蛋白是如何在光的激发下通过它回到初始状态的
科学家们现在可以用几十飞秒(一秒的千分之几十亿分之一)来描述这个过程，从而推进了对光活性过程的理解
“因此，量子物理学为生物系统提供了新的见解，生物学也为量子力学方法论提供了新的思路，”Santra说，她也是汉堡卓越集群CUI:物质高级成像的成员
“在这个过程中，这两块地相互施肥
"
来源：由phyica.com整理转载自PH，转载请保留出处和链接！
