大阪大学 (一)高性能石墨的x光晶体结构和交联高性能石墨的示意图
底物磷酸氢钙与催化结构域形成的口袋结合，催化结构域包括FAD辅因子和小结构域
(二)磷酸氢钙催化的二羟基化反应
学分:大阪大学 大阪大学科学与工业研究所和广岛理工学院的研究人员宣布，他们发现了一种新的蛋白质，这种蛋白质可以使生物体在将交联多肽上的氨基酸残基转化为酶辅因子的过程中，迈出最初的关键一步
这项研究可能有助于更好地理解细胞催化的生物化学基础
每一个活细胞都在不断地随着一系列生化反应而脉动
这些反应的速率是由一种叫做酶的特殊蛋白质控制的，这种蛋白质催化特定的过程，否则这些过程需要更长的时间
许多酶需要称为“辅因子”的特殊分子，这种分子可以帮助电子在氧化还原反应中来回穿梭
但是这些辅因子本身必须由生物体产生，并且经常需要先前存在的蛋白质的帮助
现在，大阪大学的一组科学家已经发现了一种新的蛋白质，称为QhpG，它对酶辅因子半胱氨酸色氨酸醌(CTQ)的生物发生至关重要
通过分析反应产物的质量和确定其晶体结构，他们能够推断出QhpG的催化功能，即在醌血红素蛋白胺脱氢酶(一种催化各种伯胺氧化的细菌酶)的活性位点亚基QhpC内的特定色氨酸残基上添加两个羟基
得到的二羟基化色氨酸和相邻的半胱氨酸残基最终转化为辅因子CTQ
QhpC/QhpD/QhpG三元配合物模型
在这个复合物中，QhpC在QhpD的活性位点口袋处与[4Fe4S]团簇三重交联
随后，交联的磷酸氢钙的一个特定的色氨酸残基在磷酸氢钙的活性位点靠近FAD处变成二羟基化
因此，复合物的形成使得翻译后修饰有效且有序
学分:大阪大学 然而，与其他蛋白质修饰酶相比，QhpG的作用有些不同寻常，因为它与QhC上的色氨酸残基反应，QhC被另一种酶QhpD三重交联，这一过程称为翻译后修饰
色氨酸天然含有带有共轭键的环，成为醌辅因子需要最少的改变
“虽然已知几种酶含有来源于色氨酸残基的醌辅因子，但翻译后修饰的机制以及参与其生物发生的酶的结构仍知之甚少，”主要作者Toshinori Oozeki说
通过将带有相应基因的质粒导入大肠杆菌获得蛋白质
大肠杆菌细菌并制成晶体
晶体的x光衍射数据可以确定该蛋白的结构
该团队随后使用计算机软件模拟了目标分子的对接，即基于他们发现的QhpG晶体结构的三重交联多肽QhpC。
在修饰酶复合物QhpD-QhpG中，先后进行了两次QhpC的翻译后修饰
“我们的发现可以应用于利用修饰氨基酸的酶开发新的生物活性肽，”资深作者冈岛俊彦说
其中一些应用包括为有毒化学物质的生物修复创造新的酶
这篇文章“色氨酸醌辅因子生物合成必需的黄素蛋白单加氧酶的功能和结构特征”发表在《自然通讯》上
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