坦佩雷大学 信用:Pixabay/CC0公共域 芬兰坦佩雷大学的研究人员与一个国际研究网络合作发表了新的结果，这些结果有助于理解由细胞m膜整合素受体介导的生物现象，并有助于开发治疗癌症的方法
在细胞膜中，整联蛋白在细胞骨架和细胞外基质之间形成连接
整合素活性的调节对于组织和单个细胞的功能至关重要
这些研究探讨了细胞骨架蛋白talin的结构和功能，它在整联蛋白受体活性的调节中起重要作用
塔利班通过其“头”与整合素结合，并将其连接到细胞骨架上，从而作为细胞机械信号网络的一部分，影响细胞粘附、迁移以及基因表达等
现在发表的一项研究使用x光结晶学揭示了他林头部的原子结构，给出了他林如何与整合素结合的前所未有的见解
坦佩雷大学的Vesa Hytnen教授说:“例如，在各种癌症中，由talin介导的整合素的激活是必不可少的，通过开发阻止talin和整合素相互作用的抑制剂，了解talin的详细结构为抗癌开辟了新的可能性。”
塔林的结构是在吴金华教授领导的一个小组(美国宾夕法尼亚州福克斯蔡斯癌症中心)中发现的，坦佩雷大学的一个研究小组(由维萨·海托宁教授领导)负责研究中的生物物理特征，而瑞士日内瓦大学的一个研究小组(由伯恩哈德·韦赫勒-哈勒教授领导)则研究了细胞生物学后果
该结果发表在《美国国家科学院院刊》(PNAS)上
塔林结构对整合素激活的意义在山波·库库莱宁的博士论文中获得了新的视角，该论文使用分子动力学模拟来研究塔林-整合素对的相互作用
与Kukkurainen博士论文项目有关的多学科研究项目也是与瑞士日内瓦大学的伯恩哈德·韦赫勒-哈勒教授的研究小组密切合作开展的，涉及来自欧洲和美国的几个研究小组，包括芬兰东部大学的Janne jnis教授的研究小组和赫尔辛基大学的研究主任马尔库·瓦尔约萨洛和Ilpo Vatt ulainen教授的研究小组
该结果发表在《细胞科学杂志》上
该研究为蛋白质相互作用的机制提供了新的详细信息
“研究表明，塔林F1亚单位的环对整联蛋白的激活至关重要，”博士说
Kukkurainen
坦佩雷大学的博士研究员拉蒂菲·阿齐目前正在研究塔林突变是如何影响蛋白质功能的
发表在《科学报告》上的一篇与阿齐兹的研究相关的文章显示了在癌症患者中观察到的突变如何影响细胞中talin的结构、相互作用和生物活性
这项研究是与由Dr
本·古尔特(英国肯特大学)
使用结构数据和生物信息学方法从序列数据库中筛选出用于研究的突变
“有趣的是发现一个大蛋白质中的一个突变可以如此大程度地影响细胞功能，”阿齐兹说
研究表明，talin突变影响细胞运动和细胞通讯
该研究结果是向个性化医疗迈出的一步，在个性化医疗中，来自癌症患者肿瘤的信息可用于选择合适的治疗
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