由东京工业大学制作
无花果
一个
科学家们长期以来一直试图解码蛋白质的复杂亚结构
现在，来自东京理工大学的研究人员通过研究使用蛋白质针的工程蛋白质自组装终于阐明了这一点
信用:东京工业大学上野孝文 蛋白质组装对于有序生物结构的形成是必不可少的，但是想象一下工程学
这正是东京理工大学的研究人员现在用蛋白质针完成的
通过调节这些针的针尖对针尖的相互作用，它们允许自己组装成晶格结构、有序单体状态和纤维组装体，为更多这类蛋白质结构的可控构建铺平了道路
蛋白质是我们身体的基本组成部分
然而，它们的分子和宏观结构复杂多样，具有多种折叠模式和亚结构
科学家们试图解码这些结构已经有一段时间了，由于荧光显微镜(FM)、原子力显微镜(AFM)和高速原子力显微镜(HS-AFM)，已经取得了很大进展
然而，他们还不能直接观察蛋白质在组装过程中的动态运动
这主要是由于蛋白质的复杂结构，这些结构太小，无法用现有技术来测量
来自东京理工大学、九州大学、名古屋大学和国立自然科学研究所的合作研究团队现已开发出一种专门的各向异性蛋白质针(PN)，以帮助确定类似各向异性蛋白质的组装，从而为我们提供关于其微观结构和组装的线索
教授
领导这项研究的东京理工大学的上野孝文解释了他们工作的前提，“我们的PN是一种针状蛋白质，由刚体(β-螺旋)、端帽(foldon)和结合基序(六组氨酸标签，His-标签)组成
通过删除His-tag基序和foldon帽修饰这些PNs，我们可以产生三种不同类型的PNs
这使我们能够调节和观察不同的组装模式以及它们是如何变化的，给我们提供了我们在自然界中发现的不同蛋白质-蛋白质相互作用机制的线索
“这项研究的结果发表在《小》杂志上
无花果
2
碱性蛋白质链经常经历动态自组装形成复杂的超分子结构
东京理工大学的科学家们现在已经设法利用工程蛋白质针探索组装动力学
信用:东京工业大学上野孝文 在溶液中，PNs自发形成高度稳定的结构，其长度约为20纳米，宽度约为3纳米
5纳米，小到足以跟踪单个分子的旋转运动，但机械强度很大
在表面上，研究小组观察到了不同种类的有序结构
这些结构从三角晶格和向列相(一维取向)单体状态到纤维组件(图1)
这反过来又使研究小组能够通过高速原子力显微镜和模拟相结合的方法来研究蛋白质组装的动态过程(图2)
结果显示三角形晶格结构的形成是由PN的动态运动引导的，这有助于形成有序晶格(图3)
无花果
三
观察PNs的分子运动对于在这项研究中进行观察至关重要
在这里，研究人员注意到蛋白质针之间围绕His-tag相互作用的枢轴旋转
信用:东京工业大学上野孝文 这些发现让研究人员兴奋不已，他们正在考虑其潜在的影响
“这些分子在生物系统中起着至关重要的作用，了解它们的结构将大大推进这一领域
例如，我们可以利用这一点，通过设计蛋白质的动态集体运动，为构建超分子结构奠定基础
这一概念可以导致生物相容性薄片材料的工程化、靶向药物运输，甚至基于蛋白质的纳米机器人，”教授说
上野
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