由埃特沃斯·罗兰大学创作
重要的过程发生在构成我们细胞的分子的亚单位中
这些过程中的缺陷或亚单位的扭曲会导致严重的疾病
为了更好地理解这个微观世界，匈牙利和德国的研究人员联合开发了一种方法，可以比以前更有效、更准确地揭示蛋白质结构的变化
学分:博多尔·安德里亚/厄特沃斯·罗兰大学 重要的过程发生在构成我们细胞的分子的亚单位中
这些过程中的缺陷或亚单位的扭曲会导致严重的疾病
为了更好地理解这个微观世界，匈牙利和德国的研究人员联合开发了一种方法，可以比以前更有效、更准确地揭示蛋白质结构的变化
这项研究发表在《天使化学》杂志上
氨基酸是我们体内蛋白质的组成部分
氨基酸序列决定了蛋白质的性质及其参与的过程
近年来，人们对内在无序蛋白质的兴趣越来越大，这些蛋白质没有稳定的结构，是可移动的，可以被描述为一组构象集合
研究表明，国内流离失所者或内在无序区域在各种生化过程中发挥重要的调节作用，并导致许多疾病的发展
它们与帕金森氏症、阿尔茨海默氏症、各种癌症和二型糖尿病病有关
IDP富含氨基酸，具有亲水性和带电荷的侧链，此外，具有“结构破坏”特性的脯氨酸的存在也很常见
脯氨酸因其独特的结构而难以研究，但它也参与重要的生物化学调节过程，使其综合表征具有高度重要性
核磁共振波谱:测量方法 来自匈牙利埃特沃斯·罗兰大学、德国卡尔斯鲁厄基特大学和布鲁克公司的研究人员联合开发了一种新的基于量子态特定操作的核磁共振(核磁共振)光谱方法，可用于更容易、更快、更准确地绘制内部流离失所者的功能
方法上的突破将使以前未被探索和难以研究的生物化学过程的特征得以确定
这些结果将阐明相关过程的机制，并将极大地有助于我们理解某些疾病的发病机制
脯氨酸:破坏结构的氨基酸 脯氨酸的一个独特性质是，与其他天然存在的氨基酸不同，它更有可能以不同的形式存在，即顺式/反式异构体
虽然蛋白质中的通常位置通常是反式的，但在国内流离失所者中，两种形式的脯氨酸的含量可能不同
这两种形式在脯氨酸环境中产生不同的结构:反式脯氨酸形成更长的形状，而顺式脯氨酸形成一个转弯
国内流离失所者的这些不同几何状态影响到与其结合伙伴的相互作用，从而影响生物化学过程发生的方式
“可以理解，脯氨酸异构形式的确定和特定异构体的定量是一个重要问题
以前，耗时的、综合实现的、昂贵的程序被用于绘制脯氨酸的影响图
这些都是人为干预，导致顺反式脯氨酸平衡的破坏，扭曲了结果
真正的解决方案可以通过测量真正的平衡来实现，这应该基于一种足够灵敏和广泛适用的技术——因此必须建立一种新的方法，”安德里亚·博多尔说，他是厄特沃斯·罗兰大学化学研究所的副教授
核磁共振波谱是在原子水平上表征国内流离失所者的合适技术，因为用x光结晶学和当今流行的低温电子显微镜方法不可能表征移动分子
“有鉴于此，我们需要开发一种技术，能够在相对较短的测量时间内以出色的分辨率检测少量脯氨酸异构体
这项研究项目的负责人博多尔说:“新方法的优势在于，测量可以在任何生物核磁共振实验室进行，不需要特殊的仪器。”
理解蛋白质功能的新方法和未来 在生物学上重要的肿瘤抑制蛋白p53的无序片段上证明了新方法的有效性，表明在体内发生的修饰(在这种情况下是磷酸化)可以影响顺-反脯氨酸平衡，从而控制蛋白质的功能
一般来说，在体外条件下检测任何给定蛋白质的平衡异构体是可能的，特别是如果它是一种IDP，而不需要耗时和复杂的程序
此外，给定异构形式在进一步翻译后修饰中的参与也可以被追踪，从而导致对蛋白质功能的洞察
在更广泛的方面，新方法将有助于跟踪蛋白质功能障碍的过程，并有助于了解疾病的发展
“展示的结果是基于成功的合作，”博多尔补充说
“我们与拉斯洛·尼特利在匈牙利埃特沃斯·罗兰大学生物化学系的小组、布尔夏德·洛伊在基特·卡尔斯鲁厄的小组和来自布鲁克的沃尔夫冈·贝尔梅尔有着悠久的合作历史
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