佛罗里达州立大学 信用:CC0公共领域 我们的每一个细胞都被一层复杂的膜包围着，这层膜起着生物边界的作用，让离子和盐、钾和糖等营养物质进出
警卫是膜蛋白，它负责允许或阻止这些分子的流动
被称为水丝的水分子串在这个被认为很好理解的过程中扮演着重要的角色
现在，总部设在佛罗里达州立大学的国家高磁场实验室的一个团队正在颠覆长达几十年的关于它们实际上是如何与蛋白质相互作用的假设
他们的论文今天发表在《国家科学院院刊》上
虽然科学家们知道水线在引导营养物质穿过细胞膜方面发挥了作用，但他们大大低估了它们与膜通道的相互作用
研究人员说，这一发现有广泛的影响，对水在其他蛋白质中的行为的现有模型提出了质疑
“从生物学的角度来看，这才是真正有趣的地方，”相应的作者蒂姆·克罗斯说，他是位于塔拉哈西的国家核磁共振实验室和罗伯特·奥实验室的主任
劳顿化学教授
“现在我们知道，水和排列在毛孔中的蛋白质氧原子之间的相互作用将比任何人预期的都要强烈
这将影响这些蛋白质的功能
" 克罗斯补充说，这项工作也很重要，因为它展示了一种独特的、创世界纪录的磁体，被称为串联杂交体，是如何让科学家获得关于蛋白质和其他生物系统的新细节的
他们的研究集中在格兰米菌素A上，格兰米菌素A是一种形状像螺旋的抗生素肽(或小蛋白质)
这些分子中的两个一个叠在另一个上面，在一些细胞膜上形成一个狭窄的通道，离子可以通过这个通道进出
一根八分子长的水线横跨通道的长度，在这个过程中起到润滑剂的作用
这些水分子中的氢原子与包围它们的分子中的一些氧原子结合
水丝分子的方向被认为翻转极快，在纳秒内与类星体中的氧原子结合和脱离
然而，当MagLab团队更仔细地观察这个系统时，他们发现了一个让主流观点受到质疑的东西
他们的第一条线索出现在大约两年前，当时在麦格实验室与克罗斯一起工作的博士后研究员乔安娜·保利诺(Joana Paulino)将一些经过特殊处理的葛兰素A放入SCH中，并进行了一些核磁共振实验
科学家使用核磁共振机器来更好地理解复杂分子如蛋白质和病毒的结构和功能
例如，他们可以调整机器来识别样品中的所有钠原子以及它们相对于其他原子的方向
每个原子都向机器发回一个信号
但是有些原子比其他原子更容易被核磁共振探测到
例如，氧气是很难看到的
所以，直到最近，人体内最具生物活性的原子之一对核磁共振来说几乎是不可见的
部分是由于强大的磁铁产生36特斯拉(磁场强度的单位)的磁场，SCH可以“看到”氧气
保利诺正在研究的特定的格兰米西丁样本早在几年前就已经在磁实验室的另一个强大的核磁共振磁体中进行了深入研究
克罗斯以他在格拉米蒂丁上的工作奠定了他的职业生涯，格拉米蒂丁是一个众所周知的完美对称结构:他最意想不到的是一个惊喜
格列美汀样品由两个相同的、堆叠的螺旋分子组成
保利诺检查了这两个原子上完全相同的氧原子，希望更灵敏的SCH能从这两个原子上检测到比以前观察到的更清晰的信号
但是她没有看到一个氧气信号:她看到了两个
乍看之下，结果似乎表明完美对称的祖父模式有些不妥——正是这种模式让克罗斯赢得了他的任期
他对保利诺的测量结果的第一反应是，“嗯，那一定是错的
" 他的下一个想法是:“或者，这可能是非常有趣的事情
" 重复的实验表明保利诺的第一个结果确实是正确的——但不是因为分子是不对称的
更确切地说，SCH非常灵敏，它能检测到一个来自附着在水管线上的氧离子的信号，以及一个来自未附着在水管线上的氧离子的信号
该团队花了数年时间进行更多的实验，以确保他们明白自己看到了什么
该论文的主要作者保利诺现在是旧金山加利福尼亚大学生物化学和生物物理学的博士后学者，他说:“每次我们在不同的氧气点检测格兰米西丁的样本，看到两个峰值时，我们都会跳一会儿舞。”
研究人员确定，SCH能够检测结合氧的信号，这一事实意味着水丝和格兰霉素A孔壁之间的相互作用更强、更持久——事实上，比科学家们想象的要长100多万倍
克罗斯说:“与这一过程相关的能量显然与想象的不同。”
“所以，我们现在需要回去看看能量学，以及这些水线实际上是如何工作的
" 这一发现与细胞膜上以水丝为特征的许多其他类型的蛋白质有关
“现在令人兴奋的是真正开始思考蛋白质中传导生命所必需的离子的所有其他水线，”克罗斯说，“并理解这将如何影响那些相互作用和传导速率。”
" 克罗斯说，这些发现可能会激怒一些科学家，因为它们与已经被接受了几十年的水线分子动力学计算模型相矛盾
“科学家对很多事情都有很好的理解，”克罗斯解释道
“但每隔一段时间，就会有事情突然发生，迫使我们重新思考
在此之前，没有任何迹象表明这些计算研究存在问题
"
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