物理科技生物学-PHYICA

木村法力科学家模拟古细菌病毒的蛋白质行为来破解蛋白质折叠之谜

生物 2022-06-23 00:03:06

远东联邦大学 显示了PDB结构2J6B(红色)和它的多孤子结构(蓝色)的叠加比较

信用:FEFU 远东联邦大学(FEFU)太平洋量子中心的科学家报告说,活结结构AFV3-109蛋白质根据温度折叠和展开

这种蛋白质是古细菌的典型特征,古细菌是最古老的单细胞生物的病毒,可以在水下火山源的极端条件下生存

这项研究发表在《PLOS一号》上

FEFU科学家利用数值方法并应用蛋白质研究中独一无二的量子场论,探索了以活结为特征的AFV3-109蛋白质的折叠拓扑(方案)

这项研究展现了几个意想不到的有趣结果

首先,事实证明AFV3-109蛋白质的滑动结通过一个中间结,它具有一个更复杂的三叶形结的拓扑结构,一个数学上最简单的非平凡结

第二,在活结折叠完成之前,在几乎正确折叠的AFV3-109结构膨胀之前,蛋白质的自由端可以进入活结的环中

第三,正确的蛋白质结构形成分为几个阶段

在开始时,固体二级结构形成,我

e

线和螺旋,然后它们折叠成一个规则的结

“蛋白质的打结结构使它们更耐用,并允许病毒和古细菌一起耐受高温

另一方面,结的存在使得蛋白质折叠过程变得不重要,因为蛋白质不能仅仅通过蛋白质骨架各个部分的简单随机运动而折叠成正确的三维结构

以前通过分子动力学方法进行的大量研究表明,形成这种结的可能性很低,但在自然界中,这种蛋白质总是形成一个活结

亚历山大·莫洛奇科夫,太平洋量子中心主任

对于长的AFV3-109蛋白质分子来说,将自身连接成一个结,分子作为一个整体的协同集体行为是必要的

这种行为使蛋白质成为研究折叠复杂拓扑形成机制的基本模型

最近通过机器学习方法在蛋白质结构预测方面的显著进展仍然没有揭示这种结构形成的本质

“在我们的工作中,我们研究支配蛋白质分子行为的对称定律

亚历山大·莫洛奇科夫说:“我们发现局部和手性对称性完全决定了这些复杂的过程和蛋白质的非平凡形式。”

“这进一步证实了蛋白质的每一部分对于整个分子的正常运行都至关重要

这也意味着场论与所有生命的蛋白质行为建模相关

" 根据经典场论,每个原子的运动可以被认为是具有一定数量公共坐标的集体自由度的一部分,例如扭结或孤立子

这种孤立子的一个例子是具有破坏力的海啸波

在这里,蛋白质的行为就像海啸一样

移除蛋白质的一个片段会导致整个分子停止正常工作

科学家的任务是检测哪个区域去激活

这可能是理解由蛋白质不当行为引发的许多疾病的本质的关键,包括癌症、2型糖尿病、传染性痴呆综合征(其中称为朊病毒的蛋白质导致痴呆)和包膜病毒,包括新型冠状病毒、埃博拉病毒和艾滋病毒

此前,FEFU的研究人员模拟了FBP28蛋白的WW结构域的行为,并发现了单个氨基酸的替换如何导致蛋白质整个结构的重新排列,以及分子链中特定位置特定氨基酸变化的后果

FEFU科学家首次应用场论来研究蛋白质,以预测环境温度和酸度对肌红蛋白结构的影响

该论文解释了当肌红蛋白某一部位的酸度发生变化时氧分子的释放

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